Nivoe strukturalne organizacije molekula proteina ili proteinske strukture

Struktura molekula proteina se proučava više od 200 godina. Ona je poznata po mnogo proteina. Neki od njih su sintetiziran (npr insulin, RNase). Osnovne strukturne i funkcionalne jedinice molekula proteina iz aminokiselina. Osim toga, karboksilne i amino grupe i proteina sadrže i druge funkcionalne grupe, koji određuju njihove imovine. Takve grupe su smješteni u bočnom grananja molekula proteina: karboksi grupa asparaginske kiseline ili glutaminske kiseline, amino skupina lizina ili hydroxylysine, Guanidine grupa arginina, u imidazola grupa histidin, hidroksilne grupe serin i treonin, fenol grupa tirozina, sulfhidrilnim grupa cistein, disulfid grupa cistina, tioetra grupa metionin, fenilalanin benzelnoe jezgra, alifatski lanac drugih aminokiselina.

Postoje četiri razine strukturalne organizacije molekula proteina.

Primarnu strukturu proteina. Amino kiseline u molekulu proteina su spojeni peptidnih veza, čime se formiraju primarne strukture. To ovisi o kvalitativnom sastavu aminokiselina, njihov broj i slijed između spojeva. Primarna struktura proteina najčešće određuje Sanger. protein test se tretira rješenje ditroftorbenzola (UNP), čime se formiraju dinitrophenyl-protein (protein-DNP). Nakon toga DNP-hidrolizovani protein formirana ostataka molekula proteina i DNP-amino kiseline. DNP-amino kiseline se oporavio od ovog preparata i mjerljive hidrolize. Proizvodi hidrolize su amino kiseline i dinitrobenzenom. Ostatak molekula proteina reaguju sa novim dijelovima DNP dok čitav molekula ne razbije u aminokiseline. na kvantitativno istraživanje aminokiselina na osnovu čine primarne strukture pojedinih proteina kolo. Poznati primarne strukture proteina inzulina, mioglobin, hemoglobina, glukagon i mnogi drugi).

Metodom Edman proteina se tretira sa fenil isothiocyanate. Ponekad koristeći proteolitičke enzime - tripsina, pepsin, himotripsin, peptidaze, itd

Sekundarne strukture proteina. Američki naučnici, koristeći rendgenske analize, utvrdio da je protein polipeptidni lanci često postoje u obliku alfa-heliksa, a ponekad i beta struktura.

Alfa-heliks je u poređenju sa spiralnim stepenicama, koji obavljaju funkciju stupnjeva ostataka amino kiseline. U molekuli fibrilaran proteina (svila fibroin) polipeptidni lanac je gotovo u potpunosti protezao (beta-struktura) i uređen u obliku sfere, stabilizovati vodikove veze.

Alfa-helix može biti formirana spontano u sintetičkih polipeptida (dederon, najlon), koje imaju molekularne težine od 10 do 20 tisuća. Da. U određenim dijelovima molekula proteina (inzulin, hemoglobin, RNase) razbija spiralni konfiguraciju alfa lanca peptida, a formiraju se spiralnim strukturu drugog tipa.

U tercijarne strukture proteina. Spiralni delovi polipeptidni lanac molekula proteina se nalaze u različitim odnosima koji određuju tercijarni (trodimenzionalni) strukture, oblika i oblika zapremine molekula proteina. Smatra se da je tercijarna struktura automatski i nastaje zbog interakcije sa aminokiselinskih ostataka molekula otapala. Tako hidrofobnim radikali "izvući" u molekulu proteina, formiranje suvom zone i hidrofilne grupe su orijentirane prema otapala, što dovodi do stvaranja energetski povoljan potvrda molekula. Ovaj proces je u pratnji formiranje intramolecular obveznica. U tercijarne strukture proteina molekula prepisan za RNase, hemoglobina, lizozim pilećih jaja.

Kvartara strukturu proteina. Ovaj tip strukture molekula proteina nastaje kao rezultat udruživanja nekoliko podjedinica integrirana u jednu molekula. Svaka podjedinica ima primarne, sekundarne i tercijarne strukture.