Regulaciju aktivnosti enzima i njihove običaje

Kao jedinica žive materije, koja funkcionira kao skup otvorenih bioloških sistema, ćelija stalno komunicira sa vanjsko okruženje materije i energije. Da bi se održala homeostaza u njemu postoji grupa posebnih supstanci proteinske prirode - enzimi. Struktura, funkcija i regulacija aktivnosti enzima proučavali poseban ogranak biohemije, enzimologiji zvao. U ovom članku, na konkretnim primjerima, mi ćemo razmotriti različite mehanizme i metode kojima se uređuje aktivnosti enzima inherentne u visokom sisara i ljudi.

Potrebne za optimalnu aktivnost enzima uvjetima

Biološki aktivnih tvari koje selektivno utjecati i na reakciju i dekoltea asimilaciju izlagati katalitička svojstva u ćelijama pod određenim uslovima. Na primjer, važno je da saznate u kom delu ćelije odvija hemijskim postupkom, koji uključuje enzime. Zbog obrazovanje prostora (podjela citoplazme na stranicama) antagonističke reakcije javljaju u raznim dijelovima i organele.

Prema tome, sinteza proteina se odvija u ribozome i njihovi - u hyaloplasm. Ćelijska regulacija aktivnost enzima koji kataliziraju biokemijske reakcije suprotno, ne samo da pruža optimalan protok metabolizma, ali i sprečava stvaranje energije beskorisno metaboličkih puteva.

Multienzimski kompleks

Strukturne i funkcionalne organizacije enzima, enzimskih oblika jedinične ćelije. Većina kemijskih reakcija koje se odvijaju u njemu su međusobno povezani. Ako se u višestepenih hemijski proces proizvod prva reakcija je reagensa za dalje, u ovom slučaju, prostornog uređenja enzima u ćeliji je posebno snažno izražena.

Ne smije se zaboraviti da su enzimi su po prirodi jednostavne ili složene proteine. I njihova osjetljivost na ćelijskom podloge prvenstveno zbog promjene u svoj prostorni konfiguraciju tercijarne ili kvartarnih strukture peptida. Enzima i reagiraju na promjene, ne samo u ćelijskom parametre kao što su kemijski sastav hyaloplasm, koncentracije reaktanata i produkata reakcije, temperatura, ali i na promjene u susjednim ćelijama ili u ekstracelularne tečnosti.

Zašto ćeliju podijeljeni u pregrade

Razuman i logičan divljih životinja uređaja jednostavno zapanjujuće. Ovaj u potpunosti se odnosi na život manifestacije karakteristika ćelije. Za naučnik kemičar sasvim jasno da višesmjerne enzimskih hemijske reakcije, na primjer sintezu glikolize i glukoze ne može nastaviti u istom cijevi. Kako, onda, suprotno se javlja u reakciji hyaloplasm jedne ćelije, što je supstrat za svoje ponašanje? Ispostavilo se da je ćelijski sadržaj - u citosolu, - pri čemu se antagonistički kemijskih procesa vrši prostorno odvojena i izolirana oblika lokusa - pregrade. Zbog svoje metaboličke reakcije viših sisara i ljudi se uređuju posebno precizno, i metaboličkih proizvoda se pretvaraju u formi, lako prodire kroz zidove ćelija stranicama. Zatim, oni obnoviti svoju originalnu strukturu. Pored citosolu, enzima sadržane u organele: ribozomi, mitohondrije, jezgro, lizozomi.

Uloga enzima u metabolizmu energije

Razmotrite oksidativni dekarboksilacija piruvata. Uredba katalitičke aktivnosti enzima je dobro proučeno enzimologiji. Ovaj biohemijski proces se odvija u mitohondrije - dvumembrannyh organele eukariotskih stanica - i srednji proces između anoksičnoj cijepanje glukoze i na Krebs ciklusa. Piruvat dehidrogenaze kompleks - PDH - sadrži tri enzima. U višim sisara i ljudi smanji događa s povećanjem koncentracije acetil-CoA i NATH, odnosno u slučaju alternativnih obrazovnih mogućnosti molekule acetil-CoA. Ako je ćelija potrebno više porcija energije i zahtijeva nove akceptor molekula za pojačanje reakcije tricarboxylic kiselina ciklusa, enzimi se aktiviraju.

Što je alosterni inhibicija

Regulacija aktivnosti enzima može izvršiti sa posebnim supstancama - katalitičke inhibitori. Oni mogu biti kovalentno povezani sa specifičnim lokusa enzima, zaobilazeći njegov aktivni stranice. To dovodi do prostorni deformacije katalizatora strukture i automatski podrazumijeva smanjenje u enzimskom svojstva. Drugim riječima, postoji alosterni regulacija aktivnosti enzima. Također smo dodali da je ovaj oblik katalitičke akcije svojstvene oligomeric enzima, i.e. one čije molekule se sastoje od dva ili više polimernih proteina podjedinica. PDH-kompleks je opisano u prethodnom naslovu je samo sadrži tri oligomeric enzim: piruvat dehidrogenaze, a dehidrogenaze i degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

regulatorne enzimi

Istraživanja u Enzimologija utvrđene činjenice da je stopa kemijske reakcije ovisi kako na koncentraciju i aktivnost katalizatora. Najčešće, glavni metabolički putevi sadrže enzime koji reguliraju brzinu reakcije na svim svojim lokacijama.

Nazivaju se regulatorne i obično utječu na prva reakcija kompleksa, i mogu učestvovati u većini sporo kemijskih procesa u nepovratnom reakcija, ili se pridružite reaktanata na grani bodova u metaboličkom putu.

Kako je interakcija peptida

Jedan način na koji dolazi do regulacije aktivnosti enzima u ćeliji je interakcija protein-protein. Šta je to? Regulatorni proteini pripojena je enzim molekula, pri čemu njihovo aktiviranje. Na primjer, adenilat ciklaze enzim koji se nalazi na unutrašnjoj površini stanične membrane i može komunicirati sa takvim strukturama kao hormon receptora i peptida zbrinuti između njega i enzima. S obzirom da je rezultat spoj receptora hormona promijeni protein srednji prostorne potvrda, ova metoda povećanja katalitičke osobine adenilat ciklaze u biohemije se zove "aktiviranje zbog pristupanja regulatornih proteina."

Protomers i njihova uloga u biohemije

Ova grupa supstanci, inače nazivaju protein kinaze, ubrzati prijenos aniona PO ₄ ^3- gidroksogrupp aminokiselina koje pripadaju peptid makromolekula. Regulacija aktivnosti enzima protomers smatrat će se kod nas kao primjer protein kinaze A. To molekula - tetramer se sastoji od dva katalitičke i dva regulatorna podjedinice i peptida ne funkcionira kao katalizator dok regulatornih regija za protomer prilogu četiri cAMP molekula. Ovo uzrokuje transformaciju prostorne strukture regulatornih proteina, što dovodi do oslobađanja od dva katalitičke uskoro čestice proteina, i.e. disocijacija protomers. Ako odvojeno od regulatornih podjedinica cAMP molekula, protein kinaze neaktivan kompleks ponovo vratiti na tetramernih, kao što se dešava Udruženje katalitičkim i čestica regulatornih peptida. Dakle, način na koji je regulacija aktivnosti enzima gore navedeno daju svoje reverzibilni prirode.

Hemijska regulacija aktivnosti enzima

Biokemiju i proučavao ove mehanizme regulacije aktivnosti enzima, fosforilacije, defosforilaciju. Mehanizam regulacije aktivnosti enzima u ovom slučaju ima sljedeći obrazac: aminokiselinskih ostataka enzima koji sadrže OH ^-, mijenjaju svoje kemijskih modifikacija zbog izlaganja fosfoproteinfosfataz. U ovom slučaju, korekcija podložan aktivno mjesto enzima, pri čemu enzimi iz nekog razloga ih aktivira i za druge - inhibitorni. fosfoproteinfosfataz katalitička svojstva same uređeni su hormoni u redu. Na primjer, životinjski škrob - glikogena - i masti između obroka se oborio u probavnom traktu, ili preciznije, u duodenumu pod uticajem glukagon - pankreasa enzima.

Ovaj proces je pojačan fosforilaciju trofičkog gastrointestinalnih enzima. U aktivnom periodu probave kada se hrane ulazi iz želuca u duodenum, sinteza glukagon je poboljšana. Insulin - jedan gušterače enzima u produkciji alfa ćelije otočića Langerhansovih, - komunicira sa receptora, uključujući fosforilacije isti mehanizam probavnih enzima.

parcijalne proteolize

Kao što možete vidjeti, nivo regulacije aktivnosti enzima u ćeliji varirao. Za enzime koji su izvan citosola ili organele (u krvnoj plazmi ili u probavnom traktu), metoda aktivacije je proces hidrolize peptidnih veza CO-NH. Potrebno je, jer takvi enzimi su sintetizovana u neaktivnom obliku. Molekula je cepane enzimom peptida dio, a ostatak je podložan izmjeni strukture aktivnog stranice. To dovodi do toga da enzim "uključuje radno stanje", to jest, da li je u stanju da utiče na tok procesa kemijske. Na primjer, neaktivni enzima pankreasa tripsinogena ne cijepa proteini iz hrane ulazi u duodenumu. To se odvija pod djelovanjem enteropeptidase proteolize. Nakon čega je enzim se aktivira i se sada zove tripsina. Parcijalne proteolize - proces je reverzibilan. Javlja se u slučajevima kao što su aktiviranje enzima koji razlažu polipeptida u zgrušavanje krvi.

Uloga koncentracija polaznih materijala u metabolizmu ćeliji

Regulacija aktivnosti dostupnosti enzim supstrat djelomično su u kontaktu podnaslovom "Multienzimski kompleksa." Stopa katalitičke reakcije koje se odvijaju u nekoliko faza, jako ovisi o broju molekula početnog materijala je u hyaloplasm ćelije ili organele. To je zbog činjenice da je brzina metabolički put je direktno proporcionalna koncentraciji od početne materijala. Veći reagens molekula nalazi se u citosolu, to je veća brzina sve naknadne kemijske reakcije.

alosterni propis

Enzimi čija je djelatnost pod kontrolom ne samo koncentracija polaznih materijala, reagensi, ali i efektora supstance, odlikuje tzv alosterni regulacije. Većina ovih enzima prezentovani su intermedijarni proizvodi metabolizma u ćeliji. Zbog efektora i implementira regulaciji aktivnosti enzima. Biochemistry pokazala da ovi spojevi, zvani alosterni enzimi su vrlo važni za metabolizam ćelija, jer imaju izuzetno visoku osjetljivost na promjene u homeostazu. Ako enzim inhibira kemijske reakcije, odnosno smanjuje brzina - to se zove negativna efektor (inhibitor). U suprotnom slučaju, kada dolazi do povećanja stope reakcija, dolazi do aktivator - pozitivan efektora. U većini slučajeva polaznih materijala, i.e. reaktanti ulazi u kemijske interakcije igraju ulogu aktivatora. Naravno, proizvodi formiraju višestepene reakcijama ponašaju kao inhibitori. Ova vrsta regulacije izgrađena na odnos koncentracije reaktanata i proizvoda, pod nazivom heterotrofnih.