Aktivna sajtu enzima: struktura, svojstva. Koji je otkrio aktivnog enzima? Ono što se naziva se aktivnom mjestu enzima?

Svi smo čuli enzima, ali je malo vjerovatno da je svako od nas u potpunosti točno zna kako se ove supstance uređen, i zašto je to potrebno. Ovaj članak će vam pomoći da razumiju strukturu i funkcije enzima (enzimi) u cjelini, i njihovo aktivno centara posebno.

istraživanja povijest

Godine 1833., francuski hemičar Anselm Payen identificirati i opisati svojstva enzima amilaze.

Nekoliko godina kasnije, Louis Pasteur, proučavajući pretvaranje šećera u alkohol koji uključuju kvasac, predložio je da je ovaj proces zbog kemikalija koje čine kvasac.

Na kraju fiziolog XIX stoljeća Villi Kyune prvi skovao termin "enzim".

Njemački Eduard Buchner 1897. identificirani i opisani zymase - kompleks enzima koji katalizira konverziju saharoze u etanol reakcije. U prirodi zymase u velikoj količini u kvasac.

Ne zna se kada će i koji je otvorio aktivnog enzima. Ovo otkriće je zaslužan za dobitnika Nobelove nagrade kemičar Edaurdu Buchner, američki biolog James Sumner i drugih poznatih naučnika koji je radio na studiji enzimskih katalize.

Opće informacije o enzima

Setite se da enzimi - supstance proteina prirode, koji obavljaju funkcije u živim organizmima katalizatori hemijskih reakcija. Enzim ima dijelove koji direktno ne učestvuju u tome, tok reakcije daje aktivni centar enzima.

Evo nekih od svojstava enzima:

1) efikasnost. Mala količina katalizatora dovoljno da se ubrza hemijske reakcije od 10 ⁶ puta.

2) Specifičnost. Jedan enzim nije univerzalni katalizator bilo kakve reakcije u ćeliji. Za enzim izrazio specifičnost djelovanja: svaki enzim katalizira samo jedan ili više slične reakcije sa podlogama (reaktanata feed), ali i druge kemijske reagense za iste prirode, enzim može biti beskoristan. Interakcija sa odgovarajućim podlogama i dalje ubrzanje reakcije daje aktivni centar enzima.

3) Aktivnosti. Aktivnost enzima u ćeliji stalno mijenja od najniže do najviše.

4) Koncentracija određenih enzima u ćeliji nije konstantan i mogu se razlikovati ovisno o vanjskim uvjetima. Takvi enzimi u biologiji zove induciranai.

klasifikacije enzima

U svom sastavu enzima mogu se podijeliti na jednostavne i složene. Jednostavno se sastoje isključivo od ostataka amino kiseline, su složeni bez proteina grupu supstanci. Kompleksu koenzima.

Po tipu enzima katalizirane reakcije se dijele na:

1) oksidoreduktaza (katalizatori redoks reakcije).

2) Transferaze (prebačen u odvojenim grupama atoma).

3) liaza (Cleave hemijske veze).

4) Lipaza (obrazac veze u reakcijama zbog energiju ATP).

5) izomeraze (uchuvstvuyut reakcije Inter-izomera).

6) Hidrolaze (kataliziraju kemijske reakcije digestije sa obveznicama).

struktura enzima

Enzim - kompleks trodimenzionalna struktura, koja je sastavljena uglavnom aminokiselina ostataka. Također postoji protetski grupa - komponenta ne-proteinske prirode, povezani sa ostacima aminokiselina.

Enzimi - uglavnom loptastog proteina koji se mogu kombinirati u složenim sistemima. Kao i drugi proteinsko supstance, enzimi su denaturisan povećanjem temperature ili izlaganjem nekim kemikalijama. Tokom denaturacija varira tercijarne strukture enzima, a time i svojstva aktivnog centra enzima. Kao rezultat toga, aktivnost enzima drastično smanjuje.

Katalizovano supstrat je obično mnogo manji od samog enzima. Najlakši enzim se sastoji od šezdeset aminokiselinskih ostataka, a njegov aktivni centar - samo dva.

Postoje enzimi katalitičke stranice amino kiseline koje nisu zastupljene, a organski protetske grupa, ili (češće) neorganskog porijekla - kofaktor.

Koncept aktivnog

Samo mali dio enzima direktno uključeni u kemijskim reakcijama. Ovaj dio enzima aktivnog stranice. Aktivna sajtu enzima - a lipida, nekoliko aminokiselinskih ostataka ili protetske grupa, koja se veže na podlogu i katalizira reakciju. ostataka amino kiseline aktivne stranice mogu pripadati bilo kojoj amino kiseline - polarni, nepolarne, optužen, aromatičnog neoptuženim.

Aktivni enzim centar (ovo lipida, aminokiselina i drugih tvari u stanju reagirati s reagensa) - najvažniji dio enzima, bez ovih supstanci bi beskorisno.

Tipično, enzim molekula ima samo jedan aktivan stranice, vezivanje sa jednim ili više sličnih reagensa. ostataka amino kiseline aktivnog centra formirana vodika, hidrofobna ili kovalentne veze, formiranje enzim-supstrat kompleksa.

Struktura aktivnih centar

Aktivno mjesto enzima, jednostavnih i složenih je džep ili slot. Ova struktura aktivnog centra enzima moraju biti u skladu geometrijski i elektrostatski podloge, jer promjene u tercijarne strukture enzima mogu promijeniti aktivne stranice.

Obavezujući i katalitičke centar - područja aktivnog centra enzima. Očigledno, vezivanja "provjere" podloge kompatibilnost, i povezana je sa njim, i katalitičkog centar je direktno uključen u reakciji.

Vezivanje aktivnog centra podloge

Da bi objasnio kako se aktivnog enzima povezanih s određenom reagensa, nekoliko teorija su predloženi. Najpopularniji od njih - Fisher teoriji, to je teorija "ključem". Fisher je predložio da postoji enzim idealan za svaku podlogu u fizičkom i kemijska svojstva. Nakon formiranja ikakvih modifikacija ne dogodi enzim-supstrat kompleksa.

Još jedan američki naučnik - Daniel Koshland - dodao je Fisher pretpostavka teorije da aktivna sajtu enzima može promijeniti svoje konformaciju sve dok se ne uklapa određenu podlogu.

Kinetike enzimskih reakcija

Značajke enzimskih reakcija studira biohemije privatnog sektora - enzimske kinetike. Ova posebna studije reakcije s različitim koncentracijama enzima i supstrata, ovisnost stope reakcije na temperaturi unutar ćelije i svojstva aktivnog enzima u zavisnosti od fizičkih i hemijskih parametara medija.

Enzimske kinetike djeluje pojmove kao što su brzina reakcije, energija aktivacije, aktivacija barijera, molekularna aktivnost, specifična aktivnost i dr. Razmislite o nekim od ovih koncepata.

Da je biološka reakcija, reagensa potrebnih za prijenos nešto energije. Ta energija se naziva energija aktivacije.

Dodavanjem enzima reaktanata da se smanji energija aktivacije. Neki supstance reagirati na bez sudjelovanja enzima, budući da je energija aktivacije je previsoka. Reakcija ravnoteže ne prebacuje sa dodatkom enzima.

Brzinu reakcije - iznos od reakcije proizvoda pojavio ili nestali u jedinici vremena.

Ovisnost brzine reakcije o koncentraciji supstrata bezdimenziona fizičkih količina karakterizira - Michaelis konstantu.

Molekularna Aktivnost - broj podloge molekula koje se pretvara u jednog molekula enzima po jedinici vremena.