Proteini: struktura i funkcija. Svojstva proteina

Kao što znate, proteini su osnova za rođenje života na našoj planeti. Prema teoriji Oparin-Haldane, to je koakervatna kap koja se sastoji od molekula peptida koji su postali osnova za nastanak života. Ovo je nesporno, jer analiza unutrašnjeg sastava bilo kojeg predstavnika biomase pokazuje da ove supstance postoje u svemu: biljke, životinje, mikroorganizmi, gljivice, virusi. I oni su veoma raznoliki i makromolekularni u prirodi.

Imena ovih struktura su četiri, sve su sinonim:

• Proteini;
• Proteini;
• Polipeptidi;
• Peptidi.

Molekuli proteina

Njihov broj je zaista bezbroj. Štaviše, svi proteinski molekuli mogu se podeliti u dve velike grupe:

• Jednostavno - sastoji se samo od aminokiselinskih sekvencija povezanih peptidnim vezama;
• Kompleks - struktura i struktura proteina karakterišu dodatne protolitičke (protetske) grupe, koje se zovu kofaktori.

U ovom slučaju kompleksni molekuli takođe imaju svoju klasifikaciju.

Gradacija kompleksnih peptida

1. Glikoproteini su blisko povezana jedinjenja proteina i ugljenih hidrata. Struktura molekula se prepletava sa protetičkim grupama mukopolisaharida.
2. Lipoproteini - kompleksno jedinjenje proteina i lipida.
3. Metalloproteidi - kao protetska grupa su metalni joni (gvožđe, mangan, bakar i dr.).
4. Nukleoproteini - odnos proteina i nukleinskih kiselina (DNK, RNK).
5. Fosfoproteini - konformacija proteina i ostataka ortofosforne kiseline.
6. Hromoproteini su veoma slični metaloproteidima, ali element koji je deo protetske grupe je ceo obojeni kompleks (crveni - hemoglobin, zeleni - hlorofil i dr.).

U svakoj od ispitanih grupa, struktura i svojstva proteina su različiti. Funkcije koje one vrše takođe variraju u zavisnosti od tipa molekula.

Hemijska struktura proteina

Sa ove tačke gledišta, proteini su dugi, masivni lanac amino kiselinskih ostataka povezanih zajedno sa specifičnim vezama zvanim peptidnim vezama. Iz bočnih struktura kiselina se odvajaju - radikali. Ova struktura molekula otkrila je E. Fisher na početku 21. veka.

Kasnije su detaljnije proučavani proteini, struktura i funkcije proteina. Postalo je jasno da aminokiseline koje čine peptidnu strukturu imaju samo 20, ali se mogu kombinovati na različite načine. Otuda raznolikost polipeptidnih struktura. Pored toga, u procesu življenja i obavljanja njihovih funkcija, proteini mogu da prolaze kroz niz hemijskih transformacija. Kao rezultat, oni menjaju strukturu i pojavljuje se potpuno nova vrsta veze.

Da bi se probila peptidna veza, odnosno da se probije protein, struktura lanaca, neophodno je odabrati vrlo stroge uslove (dejstvo visokih temperatura, kiselina ili alkalija, katalizator). Ovo je zbog visoke čvrstoće kovalentnih veza u molekulu, odnosno u peptidnoj grupi.

Detekcija strukture proteina u laboratorijskim uslovima se vrši uz pomoć biuretske reakcije - izloženost polipeptidu sa sveže precipitiranim bakarnim (II) hidroksidom . Kompleks grupe peptida i bakar jona daje svetlucvetnu boju.

Postoje četiri glavne strukturne organizacije, od kojih svaka ima svoje specifičnosti u strukturi proteina.

Nivoi organizacije: primarna struktura

Kao što je već pomenuto, peptid je sekvenca aminokiselinskih ostataka sa uključivanjem, koenzimima ili bez njih. Dakle, primarna struktura se naziva struktura molekula, koja je prirodna, prirodna, zaista su aminokiseline povezane peptidnim vezama, i ništa više. To jest, polipeptid je linearan. U ovom slučaju, karakteristike strukture proteina takvog plana su da takva kombinacija kiselina predstavlja odlučujući faktor za funkcionisanje proteinskih molekula. Zbog prisustva ovih osobina moguće je ne samo identificirati peptid, već i predvideti svojstva i ulogu potpuno novog, još ne otvorenog. Primeri peptida koji poseduju prirodnu primarnu strukturu su insulin, pepsin, himotripsin i drugi.

Sekundarna konformacija

Struktura i svojstva proteina u ovoj kategoriji blago variraju. Takva struktura može se inicijalno formirati iz prirode, bilo kada je izložena primarnoj tvrdoj hidrolizi, temperaturi ili drugim uslovima.

Ova konformacija ima tri varijante:

1. Glatki, regularni, stereoregularni okreti, izgrađeni od aminokiselinskih ostataka, koji se okreću oko glavne osovine zgloba. One se zadržavaju zajedno samo vodonične veze koje nastaju između kiseonika jedne peptidne grupe i drugog vodonika. Struktura se smatra tačnom jer se obrtaji ravnomerno ponavljaju na svakih 4 veze. Takva struktura može biti ili levom ili desnom ranom. Ali u većini poznatih proteina prevladava dextrorotatorski izomer. Ovakva konformacija se obično zove alfa struktura.
2. Sastav i struktura proteina sledećeg tipa razlikuje se od prethodne u tome što se vodonične veze formiraju ne između broja ostataka sa jedne strane molekula, već između značajno udaljenih i dovoljno velike udaljenosti. Iz tog razloga, cela struktura ima obliku nekoliko talasastih, serpentin-polipeptidnih lanaca. Postoji jedna od karakteristika koje bi protein trebalo da izloži. Struktura aminokiselina na grane trebala bi biti što je moguće kraća, kao što je npr. Glicin ili alanin. Ova vrsta sekundarne konformacije se naziva beta listovi za sposobnost da se drže zajedno kada formiraju zajedničku strukturu.
3. Struktura proteina koji pripada trećem tipu označava kompleksne, raspršene, poremećene fragmente koji nemaju stereoregularnost i koji su sposobni da promijene strukturu pod uticajem spoljašnjih stanja.

Primjeri proteina koji imaju sekundarnu strukturu iz prirode nisu identifikovani.

Tercijarno obrazovanje

Ovo je prilično kompleksna konformacija, koja se zove "globule". Šta je takav protein? Njegova struktura zasniva se na sekundarnoj strukturi, ali se dodaju nove vrste interakcija između atoma grupacije, a cjelokupni molekul se čini da se preklopi, čime se orijentiše kako bi se osigurala da se hidrofilne grupe usmjeravaju u globule, a hidrofobne grupe usmerene prema spolja.

Ovo objašnjava punjenje proteinskih molekula u koloidnim vodenim rastvorima. Koje vrste interakcija postoje?

1. Vodonične veze ostaju nepromenjene između istih dijelova kao u sekundarnoj strukturi.
2. Hidrofobne (hidrofilne) interakcije - nastaju kada se polipeptid rastvara u vodi.
3. Jonska atrakcija - formirana između različito nabijenih grupa aminokiselinskih ostataka (radikala).
4. Kovalentne interakcije - mogu se formirati između specifičnih kiselih mesta - molekula cisteina, odnosno njihovih repa.

Prema tome, sastav i struktura proteina koji poseduju tercijarnu strukturu mogu se opisati kao polipeptidni lanci sklopljeni u globule, koji zadržavaju i stabilizuju njihovu konformaciju kroz različite vrste hemijskih interakcija. Primeri takvih peptida su: fosfogliceratna kenaza, tRNA, alfa-keratin, fibroinska svila i drugi.

Kvartarna struktura

Ovo je jedan od najkompleksnijih globula koje formiraju proteini. Struktura i funkcije proteina ove vrste su veoma raznovrsne i specifične.

Kakva je to konformacija? Ovo je nekoliko (u nekim slučajevima desetine) velikih i malih polipeptidnih lanaca koji su formirani nezavisno jedan od drugog. Ali onda, zbog istih interakcija koje smo smatrali za tercijarnu strukturu, svi ovi peptidi su uvijani i prepleteni. Na ovaj način se dobijaju složene konformacione globule koje mogu sadržavati i metalne atome, lipidne grupe i grupe ugljenih hidrata. Primeri takvih proteina su: DNK polimeraza, protein koverja duvana, hemoglobin i drugi.

Sve peptidne strukture koje smo mi pregledali imaju svoje metode identifikacije u laboratoriji, zasnovane na savremenim mogućnostima korišćenja hromatografije, centrifugiranja, elektronske i optičke mikroskopije i visokih kompjuterskih tehnologija.

Izvršene funkcije

Struktura i funkcije proteina su usko povezani. To jest, svaki peptid ima određenu ulogu, jedinstven i specifičan. Postoje i oni koji su u mogućnosti da obavljaju nekoliko značajnih operacija u jednoj ćivoj ćeliji. Međutim, moguće je u opštem obliku izraziti osnovne funkcije proteinskih molekula u organizmima živih bića:

1. Pružanje saobraćaja. Jednelićni organizmi ili organeli ili neke vrste ćelija su sposobni kretanja, kontrakcije, kretanja. Ovo obezbeđuju proteini koji su deo strukture njihovih motornih aparata: cilia, flagella, citoplazemske membrane. Ako govorimo o nemogućnosti pokretanja ćelija, proteini mogu doprineti njihovoj redukciji (mišićni miozin).
2. Prehrambena ili rezervna funkcija. To je akumulacija proteinskih molekula u jajima, embrionima i biljnim sjemenkama kako bi se nadoknadili nedostajući hranljivi sastojci. Kada se cepaju, peptidi daju aminokiseline i biološki aktivne supstance koje su neophodne za normalan razvoj živih organizama.
3. Energetska funkcija. Pored ugljenih hidrata, proteini takođe mogu dati snagu organizmu. Kada se dezintegriše 1 g peptida, 17,6 kJ korisne energije se oslobađa u obliku adenozin trifosfata (ATP), koji se troši na vitalne procese.
4. Signalna i regulatorna funkcija. To uključuje sprovođenje pažljivog praćenja tekućih procesa i prenosa signala iz ćelija u tkiva, od njih do organa, od drugog do sistema i tako dalje. Tipičan primjer je insulin, koji strogo određuje količinu glukoze u krvi.
5. Receptor funkcija. Izvodi se promenom konformacije peptida sa jedne strane membrane i uključivanjem u restrukturiranje drugog kraja. U isto vrijeme, signal i potrebne informacije se prenose. Najčešće se takvi proteini ugrađuju u citoplazemske membrane ćelija i vrše strogu kontrolu nad svim supstancama koje prolaze kroz njega. Takođe obavesti o hemijskim i fizičkim promjenama u okruženju.
6. Transportna funkcija peptida. Izvodi se proteinskim kanalima i proteinom nosioca. Njihova uloga je očigledna - transportovanje neophodnih molekula na mesta sa niskom koncentracijom od delova sa visokim. Tipičan primjer je prenos kiseonika i ugljen-dioksida u organe i tkiva proteina hemoglobina. Oni takođe isporučuju jedinjenja sa niskomolekularnom masom kroz ćelijsku membranu unutar.
7. Strukturna funkcija. Jedan od najvažnijih od onih koji obavljaju proteine. Strukturu svih ćelija, njihovi organeli obezbeđuju peptidi. Oni, kao skelet, definišu oblik i strukturu. Pored toga, oni ga takođe podržavaju i modifikuju ako je potrebno. Stoga, za rast i razvoj, svi živi organizmi trebaju proteine u ishrani. Ovi peptidi uključuju elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin i druge.
8. Katalitička funkcija. Izvodi se od enzima. Brojni i raznovrsni, ubrzavaju sve hemijske i biohemijske reakcije u organizmu. Bez njihovog učešća, uobičajena jabuka u želucu mogla je biti digestirana samo dva dana, uz veliku verovatnoću raspadanja istovremeno. Pod dejstvom katalaze, peroksidaze i drugih enzima, ovaj proces se odvija za dva sata. Uopšteno, zahvaljujući ovoj funkciji proteina ostvaruju se anabolizam i katabolizam, odnosno plastični i energetski metabolizam.

Zaštitna uloga

Postoji nekoliko vrsta pretnji, od kojih su proteini dizajnirani da zaštite telo.

Prvo, hemijski napad traumatskih reagensa, gasova, molekula, supstanci različitog spektra delovanja. Peptidi su u mogućnosti da komuniciraju s njima u hemijskoj interakciji, prevedu u neinfekcionu formu ili jednostavno neutrališu.

Drugo, fizička pretnja od rana - ako se fibrinogen proteina u vremenu ne pretvara u fibrin na mestu povrede, onda se krv ne zavija, što znači da se blokada neće pojaviti. Onda, naprotiv, potreban je plazmin peptid, koji može rastvoriti zglob i vratiti propusnost suda.

Treće, prijetnja imunitetu. Struktura i značaj proteina koji stvaraju imunološku odbranu su izuzetno važni. Antibodije, imunoglobulini, interferoni su svi važni i značajni elementi ljudskog limfnog i imunološkog sistema. Svaka strana čestica, štetni molekul, deo mrtvih ćelija ili cela struktura podleže neposrednoj istrazi iz peptidnog jedinjenja. Zbog toga se osoba može samostalno zaštititi od infekcija i jednostavnih virusa bez lekova.

Fizičke osobine

Struktura ćelijskog proteina je veoma specifična i zavisi od izvršene funkcije. Ali fizička svojstva svih peptida su slična i svode se na sledeće karakteristike.

1. Molekulska težina je do 1.000.000 daltonova.
2. U vodenom rastvoru se formiraju koloidni sistemi. Tamo, struktura stiče punjenje sposobno da varira u zavisnosti od kiselosti medijuma.
3. Pod uticajem oštrih uslova (zračenje, kiselina ili alkalije, temperatura, itd.), Oni su u mogućnosti da pređu na druge nivoe konformacija, odnosno da denaturiraju. Ovaj proces je 90% nepovratan. Međutim, postoji i obrnuti pomak - renaturacija.

To su glavna svojstva fizičkih karakteristika peptida.