Katalazni enzim: osnovne karakteristike

Catalase je enzim koji se nalazi u skoro svim živim organizmima. Njegova glavna funkcija je da katalizuje reakciju raspadanja vodonik-peroksida na supstance bezopasne za telo. Katalaza je od velikog značaja za vitalnu aktivnost ćelija, jer ih štiti od uništavanja aktivnim oblicima kiseonika.

Opšte informacije

Enzim katalaza se odnosi na oksidoreduktaze - ogromnu klasu enzima koji kataliziraju prenos elektrona iz molekula reduktora (donatora) u oksidacionu molekulu (akceptor).

Optimalni pH za katalazu u ljudskom telu iznosi oko 7, međutim, brzina reakcije se ne menja značajno kod vrednosti vodonika od 6,8 do 7,5. Optimalni pH za druge katalaze varira od 4 do 11, u zavisnosti od vrste organizma. Optimalna temperatura se takođe razlikuje, za osobu je oko 37 ^o C.

Catalase je jedan od najbržih enzima. Samo jedan molekul može pretvoriti milione molekula vodonik-peroksida u vodu i kiseonik u sekundi. Sa stanovišta enzimologije to znači da katalazni enzim karakteriše veliki broj revolucija.

Struktura enzima

Katalaza je tetramer od četiri polipeptidne lance, od kojih svaka ima dužinu više od 500 aminokiselina. Enzim ima četiri grupe porfirnog heme, zbog čega i reaguje sa aktivnim oblicima kiseonika. Oksidovani heme je protetska grupa katalaze.

Istorija otkrića

Catalase nije poznat naučnicima do 1818. godine, dok je Louis Jacques Tenar, lekar koji je otkrio vodonik peroksid u živim ćelijama, nije predložio da je njegovo uništenje posledica dejstva nepoznate biološke supstance.

1900. godine njemački hemičar Oskar Lev prvi put je uveo izraz "katalaza" kako bi odredio misterioznu supstancu koja razgrađa perokside. Takođe je uspeo da odgovori na pitanje gde se nalazi enzim katalaza. Kao rezultat brojnih eksperimenata, Oskar Lev otkrio je da je ovaj enzim tipičan za skoro sve životinje i biljne organizme. U živi ćeliji, kao i mnogi drugi enzimi, katalaza se nalazi u peroksisomima.

1937. godine, prvi put je kristalizovana katalaza iz goveđe jetre. Godine 1938, molekularna masa enzima je određena na 250 kDa. 1981. godine naučnici su dobili sliku trodimenzionalne strukture goveđe katalaze.

Kataliza vodonik peroksida

Uprkos činjenici da je vodonik peroksid proizvod mnogih normalnih metaboličkih procesa, to nije bezopasno za telo.

Da bi se spriječilo uništavanje ćelija i tkiva, vodonik-peroksid se mora brzo pretvoriti u drugu, manje opasnu supstancu za tijelo. Sa ovim zadatkom upravlja katalaznim enzimom - on razgrađuje molekul peroksida na dva molekula vode i molekulu kiseonika.

Reakcija raspadanja vodonik-peroksida u živim tkivima:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

Molekularni mehanizam odvajanja vodonik peroksida od strane enzimske katalaze još uvek nije temeljno proučavan. Pretpostavlja se da se reakcija odvija u dve faze - u prvoj fazi, gvožđe u protetskoj grupi katalaze se vezuje za atoks kisika peroksida, dok se jedan molekul vode oslobađa. U drugoj fazi, oksidovani heme reaguje sa drugim molekulom vodonik peroksida, što dovodi do stvaranja još jednog molekula vode i jednog molekula kiseonika.

Zbog ove akcije enzimske katalaze na vodonik-peroksidu, lako je odrediti prisustvo ove aktivne supstance u tkivnim uzorcima. Da biste to uradili, samo dodajte malu količinu vodonik peroksida u test uzorak i posmatrajte reakciju. Prisustvo enzima je indicirano formiranjem mjehurića kiseonika. Ova reakcija je dobra jer ne zahteva posebnu opremu ili alat - može se posmatrati golim okom.

Važno je napomenuti da ion teškog metala može djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, svi poznati cijanidi se ponašaju kao konkurentni inhibitor katalaze, ako u tkivu postoji puno vodonik-peroksida. Arsenati igraju ulogu aktivatora.

Aplikacija

Degradirajući efekat enzimske katalaze na vodonik-peroksid pronašao je primenu u prehrambenoj industriji - ovaj enzim uklanja iz mleka H ₂ O ₂ sve dok se sir ne kuva. Još jedna aplikacija je specijalna ambalaža za hranu koja štiti proizvode od oksidacije. Katalase se takođe koristi u tekstilnoj industriji kako bi se uklonio vodonik-peroksid iz tkiva.

Koristi se u malim količinama u higijenu kontaktnih sočiva. Neke dezinfekcionice imaju vodonik-peroksid u sastavu, a katalaza se koristi za podelu ove komponente pre ponovne upotrebe sočiva.

Aktivnost

Aktivnost katalaznog enzima zavisi od starosti organizma. Kod mladih tkiva aktivnost enzima je mnogo veća nego kod starih. Uzrast, i kod ljudi i kod životinja, aktivnost katalaze postepeno se smanjuje kao rezultat starenja organa i tkiva.

Prema nedavnoj studiji, smanjenje aktivnosti katalaze je jedan od mogućih uzroka gubitka kose. Vodeni peroksid se konstantno formira u ljudskom tijelu, ali ne šteti - katalaza ga brzo razgradjuje. Međutim, ako se nivo ovog enzima smanji, očigledno je da svi vodeni peroksidi nisu katalizovani od strane enzima. Na taj način, dlake prelaze iznutra, rastvaraju prirodne boje. Ovo neočekivano otkriće sada testiraju istraživači, i možda će igrati ulogu u razvoju lekova koji suspenduju kosu.